《New Phytologist》：MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE9 fine-tunes hypoxia signaling by phosphorylating ERF-VII transcription factors in Arabidopsis
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本文揭示了拟南芥中TDY型丝裂原活化蛋白激酶MPK9在低氧信号通路中的新型“刹车”机制。研究发现，低氧胁迫迅速激活MPK9，使其在细胞质中磷酸化关键转录因子RAP2.12（ERF-VIIs成员），从而负向调控其稳定性，与已知的MPK3/MPK6正向调控模块形成拮抗，共同维持细胞稳态，为理解植物应对水淹/低氧胁迫的精细调控网络提供了新视角。
摘要
低氧胁迫是影响植物生长发育的重要非生物胁迫。植物通过VII族乙烯响应因子（ERF-VIIs）感知和传递低氧信号。已知MPK3/MPK6通过磷酸化ERF-VIIs正向调控低氧信号，但植物如何精细调控此过程以维持稳态尚不清楚。
MPK9是低氧响应的磷酸化蛋白激酶
磷酸化蛋白质组学分析鉴定出MPK9是低氧和淹没胁迫下快速被磷酸化的MAPK。MPK9基因敲除突变体（mpk9）对低氧胁迫耐受性增强，而过表达株系（MPK9-OE）则表现出耐受性下降，表明MPK9负向调控植物对低氧的响应。进一步研究发现，MPK9的磷酸化位点Ser-443对其功能至关重要。
MPK9与ERF-VIIs相互作用并磷酸化RAP2.12
体内外实验证实MPK9能与ERF-VII转录因子RAP2.12相互作用，并磷酸化其Thr-86、Ser-87、Thr-88、Ser-210、Thr-280和Thr-313位点。这种磷酸化作用抑制了低氧条件下RAP2.12的积累。MPK9主要定位于细胞质，而MPK6在低氧胁迫下可转移至细胞核。
MPK9通过磷酸化负调控RAP2.12的稳定性
在低氧条件下，MPK9介导的磷酸化促进了RAP2.12通过泛素-蛋白酶体途径降解。将RAP2.12的六个磷酸化位点突变后（RAP2.126A），其稳定性显著增强，并导致植物对低氧胁迫的耐受性进一步提高。相反，磷酸化模拟突变体（RAP2.126D）则稳定性差，且无法在细胞核内有效积累。
MPK9与MPK3/MPK6协同精细调控低氧信号
MPK9与MPK3/MPK6在低氧胁迫下被同步快速激活，但功能相反。细胞质中的MPK9通过磷酸化促进RAP2.12降解，而进入细胞核的MPK3/MPK6则通过磷酸化稳定RAP2.12，从而激活下游低氧响应基因（如ADH1、PDC1）的表达。MPK9过表达能增强MPK3/MPK6的激酶活性，表明存在交叉调控。这种基于亚细胞区室的双重调控机制共同确保了低氧响应的精确性。
结论
本研究发现了MPK9作为一种新的负调控因子，通过磷酸化RAP2.12精细调节低氧信号通路。细胞质中的MPK9和细胞核中的MPK3/MPK6构成一个拮抗模块，通过对同一底物（RAP2.12）相同位点的相反磷酸化调控，实现了对低氧信号的精确“开关”控制，为理解植物适应低氧环境的分子机制提供了新的理论依据。
