鸡肉是一种广受欢迎的高蛋白低脂肪食品，由于其生产成本低且营养价值丰富，在全球所有畜禽产品中消费量排名第二（Shi, Jia等人，2024年）。目前，大多数传统的鸡肉制品都是使用生肉馅制成的，如肉丸、肉饼、鸡块和香肠（Suh, Kim & Kim，2025年）。从集中生产到零售加工，生鸡肉馅通常会被冷冻以保持新鲜度和质量，因为其容易变质。冷冻可以有效延长储存时间并通过抑制微生物生长来防止腐败（Rinwi, Sun, Ma & Wang，2024年）。然而，在运输和加工过程中多次冻融循环会导致微观结构受损，从而降低最终加工鸡肉产品的持水能力（Bai, Li, Liang, Xia & Bian，2023年）。Li, Wang, Kong, Shi和Xia（2019年）还发现，冻融循环会导致鱼蛋白聚集和机械损伤，并进一步破坏蛋白质的结构完整性。因此，有必要通过调控冻融过程中的分子组装行为来控制冷冻鸡肉馅的质量，以防止产品质量缺陷。
鸡肉含有约20%的蛋白质，其中肌原纤维结构中的主要蛋白质是肌原纤维蛋白（MPs），这些蛋白质具有多种功能特性，如持水能力、凝胶化和乳化作用（Han, Li, Yang等人，2022年；Zhang, Sun等人，2025年）。MPs主要由肌球蛋白和肌动蛋白组成，肌球蛋白在MPs的功能特性以及最终肉制品的物理和质地特性中起着关键作用（Wang等人，2019年）。然而，肌球蛋白需要在高离子强度（0.4–0.6 M NaCl）下完全溶解，这对消费者的健康饮食不利（Dong, Zhao, Wang & Jiang，2024年）。因此，研究在低离子强度和冻融循环条件下肌球蛋白的自组装行为对于开发低盐肉蛋白基产品非常重要。Chen, Xu和Zhou（2016年）报告称，低离子强度介质可以通过尾部之间的静电相互作用使多个肌球蛋白单体有序排列和卷曲，从而形成不稳定的肌球蛋白纤维。此外，肌球蛋白纤维的形成可能会削弱其功能特性（Guo, Li, Wang & Zheng，2019年）。有趣的是，这种纤维结构可能有助于肌球蛋白凝胶的形成（Liu, Li等人，2025年；Wang等人，2025年）。目前，Liu, Zhang, Liu, Chen和Kong（2021年）已经清楚地报道了肌球蛋白分子在低离子强度介质中的组装行为。然而，目前还没有研究探讨在低离子强度和冻融循环条件下肌球蛋白可能的组装和凝胶化机制。
表没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG）是茶叶多酚中最活跃的成分，含有八个酚羟基，赋予其出色的抗菌、抗氧化活性以及与蛋白质的交联性能，因此通常被添加到肉制品中以改善其质量（Han等人，2024年；Yang等人，2025年）。多酚与肌球蛋白之间的共价相互作用可以抑制肌球蛋白头部的聚集以及肌球蛋白尾部之间的相互作用（Xu, Han, Huang & Xu，2021年）。Tan, Xu等人（2022年）指出，EGCG可以通过氢键和静电相互作用导致MPs聚集，并通过增加氨基酸残基的暴露进一步影响MPs的二级和三级结构。此外，EGCG的添加可以通过氢键和范德华力形成EGCG-肌球蛋白复合物，从而在低离子强度（0.2 M NaCl）下显著提高肌球蛋白的溶解度（Liang等人，2024年）。因此，EGCG可以通过有序稳定肌球蛋白结构，在低离子强度下显著改善其功能特性。然而，目前还没有研究探讨EGCG添加对冻融循环过程中低离子强度下肌球蛋白自组装行为的影响。因此，我们假设EGCG可以在低离子强度条件下调节肌球蛋白的自组装和凝胶化行为，从而显著增强肌球蛋白的凝胶性能。
本研究的目的是探讨EGCG不同剂量（0、100、250、500和1000 ppm）在低离子强度条件（0、0.1和0.3 M NaCl）下，无论是否经过冻藏（-20°C，48小时）-解冻（4°C，12小时）循环，对鸡肉肌球蛋白的理化性质和凝胶特性的影响。通过扫描电子显微镜（SEM）、圆二色光谱（CD）、傅里叶变换红外光谱（FTIR）、低场核磁共振（LF-NMR）、电泳、表面疏水性及色氨酸荧光等方法，研究了肌球蛋白的外观、微观结构、持水能力和蛋白质构象的变化。这项工作为开发健康和功能性肉蛋白基产品提供了理论基础。
