《Process Safety and Environmental Protection》：Experimental study on spray-induced fouling on the outer surface of heat exchangers
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血清白蛋白（SA）作为血液中关键运输蛋白，其构象变化及环境因素（pH/温度）对结构稳定性和配体结合的影响机制，通过光谱分析、热力学测量及分子对接、动力学模拟等实验与计算方法的整合研究，揭示了SA与配体相互作用的动态过程及结构-功能关联。
Nicoleta Cazacu | Claudia G. Chilom
摘要
生物分子相互作用在生物体内自然发生，它们调节着大多数细胞功能，有助于理解大分子（如蛋白质）的本质、功能和行为，并有助于预测涉及功能未知的大分子的生物过程。血清白蛋白（SA）是血液中最重要的运输蛋白，它能够以共价或可逆的方式结合大量的内源性和外源性化合物。SA的结构变化会对其生物功能产生影响，而变性过程可能会同时改变其二级和三级结构。SA会因pH值和温度的变化而发生可逆的构象转变，这些转变又会影响配体与其的结合。配体结合通常伴随着其他变化，例如折叠、结构转变、质子化以及其他配体结合相互作用。仅仅说明一个分子与SA结合是不够的；要真正理解这一过程，还需要测量亲和力、化学计量关系，并阐明结合的驱动力。本文结合了实验和计算方法来表征血清白蛋白与配体之间的相互作用。文章讨论了光谱技术、量热法以及其他生物物理测定方法，同时也介绍了分子对接和分子动力学模拟。通过将实验数据与计算分析相结合，本文旨在提供一个关于SA-配体相互作用机制的全面而连贯的图景，并强调了实验和理论方法在阐明这些系统中的互补性。
部分摘录
血清白蛋白在生物系统中的结构及其关键作用
生物大分子（如蛋白质、核酸或糖类）天然存在于所有生物体内，它们由数千到数百万个通过共价键连接的原子组成，这些原子按照特定的相互作用（即选择性相互作用）组织成稳定的结构，从而优先与相应的配体结合[1]。
蛋白质是由通过共价键连接的氨基酸组成的生物大分子，形成了高度有序的三维结构。
影响血清白蛋白结构的环境因素
有一些关键的环境因素会对蛋白质的折叠产生重大影响，进而影响其功能。其中一个因素是环境的pH值。蛋白质一级结构中的氨基酸侧链含有可以容易捕获或释放质子的功能基团，因此pH值的变化会改变氨基酸的电荷。此外，高温会通过破坏氢键或疏水性相互作用导致蛋白质变性。
血清白蛋白-配体相互作用：方法学与结合机制
血清白蛋白结合、运输和储存各种内源性和外源性配体的能力为新型治疗药物的设计提供了基础。可以通过多种方法研究配体与蛋白质位点的结合，包括光谱法和量热法。这些方法能够探究蛋白质的二级和三级结构，以及环境因素引起的结构变化。
结论
血清白蛋白的重要特性使其在医学和生物技术领域具有广泛应用前景。正如本文所展示的，研究环境条件如何影响血清白蛋白的结构至关重要，因为这些条件可能使其变性，并进而影响配体在蛋白质位点的结合行为。使用光谱法和分子对接等多种方法对于实验的验证以及更详细的特征分析都非常重要。
机构审查委员会声明
不适用。
知情同意声明
不适用。
CRediT作者贡献声明
Nicoleta Cazacu：撰写——审稿与编辑、初稿撰写、软件使用、资源准备、方法论设计、实验实施、数据分析。
Claudia G. Chilom：撰写——审稿与编辑、初稿撰写、结果验证、实验监督、资源管理、方法论设计、数据分析、概念框架构建。
