《Journal of Proteome Research》：Assessing High-Affinity N?Glycoforms of the Human Fcγ Receptor IIIa (CD16a) via Parallel Reaction Monitoring Mass Spectrometry
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卡洛斯·H·帕万（Carlos H. Pavan）| 杰伊·德赛（Jay Desai）| 瓦伦蒂娜·梅迪纳·纳瓦罗（Valentina Medina Navarro）| 凯文·布朗·钱德勒（Kevin Brown Chandler）美国佛罗里达国际大学赫伯特·韦尔特海姆医学院（H
卡洛斯·H·帕万（Carlos H. Pavan）| 杰伊·德赛（Jay Desai）| 瓦伦蒂娜·梅迪纳·纳瓦罗（Valentina Medina Navarro）| 凯文·布朗·钱德勒（Kevin Brown Chandler）
美国佛罗里达国际大学赫伯特·韦尔特海姆医学院（Herbert Wertheim College of Medicine）细胞与分子医学系，转化糖生物学研究所（Translational Glycobiology Institute），佛罗里达州迈阿密 33199
Fc γ-受体IIIa（FcγRIIIa），又称CD16a，是一种能够识别IgG Fc区域的受体，在调节抗体效应功能中起着关键作用。CD16a活性失调会导致组织损伤和慢性炎症；反之，也会影响免疫复合物的清除。在N162位点含有高甘露糖连接到N-糖链的CD16a变体相比其他形式具有更高的亲和力。本文开发了一种靶向纳米液相色谱-串联质谱并行反应监测（PRM）方法，用于特异性研究CD16a的N-糖基化修饰。该方法被应用于单核细胞分化模型以及人类原代单核细胞和外周血单核细胞中CD16a的N162位点N-糖基化变化分析。结果显示，不同细胞类型间的N162位点N-糖基化情况相似。在单核细胞分化模型中，观察到N162位点高甘露糖N-糖链的比例增加，这对应于CD16a的高亲和力糖链形式。本研究证明了使用靶向糖肽PRM方法分析原代细胞中CD16a糖基化的可行性。该策略非常适合用于临床研究，以探讨CD16a糖基化在生理学、免疫疗法和免疫障碍中的作用。相关数据可通过ProteomeXchange数据库获取，标识符为PXD071784。
